Caracterización in silico de las proteínas del choque térmico Hsp70 y Hsp90 de Bemisia tabaci (Hemiptera: Aleyrodidae) y su posible actividad adaptativa
Documentos PDF
Abstract
La mosca blanca, Bemisia tabaci (Hemiptera: Aleyrodidae)
es una de las plagas más destructivas e invasivas
en el mundo, ataca una gran cantidad de cultivos.
Se adapta fácilmente a plantas hospederas y a nuevas
regiones geográficas, lo que sugiere el desarrollo
de mecanismos de control a daños producidos por
factores estresantes. Las proteínas Hsp se expresan
en los organismos como mecanismo de defensa, actúan como chaperonas en el correcto ensamblaje de
las proteínas. En este estudio se realizó una caracterización
in silico de las proteínas Hsp70 y Hsp90 de B.
tabaci, secuencias obtenidas de NCBI. La determinación
de los perfiles de hidrofobicidad, polaridad, accesibilidad
y flexibilidad se obtuvieron con “ProScale”
de ExPASy, el perfil de antigenicidad con JaMBW.
La secuencia aminoacídica se analizó con GOR IV y
SOPMA y la composición de aminoácidos con ProtParam.
Para analizar el peso molecular, índice de
inestabilidad, índice alifático y gradiente hidropático,
con GRAVY. La estructura terciaria se obtuvo con
HHpred, y ESyPred3D. Para validar las estructuras
3D se utilizó Procheck, What_check y errat. Hsp70 y
Hsp90 de B. tabaci presentan valores bajos de hidrofobicidad
y altos de polaridad, flexibilidad y accesibilidad,
características que le permiten a las proteínas
extender su capacidad como chaperonas. La Hsp70
tiene una estructura secundaria compuesta por 41-
45% alfa hélices, 30-43% coil y menos del 6% en hoja
plegada y la Hsp90 por 52 y 53% hélices, 26-34% coil
y 6% hoja plegada. Las Hsp juegan un rol importante
en los insectos debido a su tamaño y corto ciclo de
vida, pues la temperatura influye en su distribución
y abundancia.
Summary in foreign language
The whitefly, Bemicia tabaci (Hemiptera: Aleyrodidae) is one of the most destructive and invasive plague worldwide.
It can be easily adapted to new host plants and geographical regions, suggesting the development of control
mechanisms to overcome damage cause by stress factors. Hsp proteins are expressed in organisms as a defense
mechanism, act as chaperones facilitating correct assembly of proteins. In this study, the Hsp70 and Hsp90
proteins sequences of B. tabaci were obtained (NCBI) and characterized using in silico tools. The determination
of the profiles of hydrophobicity, polarity, accessibility and flexibility were obtained using “ProScale” from Ex-
PASy, the antigenicity profile with JaMBW. The amino acid sequence was analyzed with SOPMA and GOR IV and
the amino acid composition used ProtParam. To analyze the molecular weight, hydropathic gradient, instability
and aliphatic indexes using GRAVY. The 3D structure was obtained using HHpred and ESyPred3D. To validate the
proteins structure, Procheck, What_check and errat were used. Hsp70 and Hsp90 proteins of B. tabaci exhibit
low hydrophobicity and high polarity, flexibility, and accessibility values, indicating that these proteins are flexible
molecules with high accessibility regions. Hsp70 has a secondary structure composed of 41-45% alpha-helix, 30-
43% coil regions and less than 6% folded sheet distribution and the Hsp90 is composed of 52 to 53% alpha-helix,
26-34% in coil and 6% in the folded sheet. Hsp proteins play an important role in insects, because of its size and
short life cycle, due to the temperature influences the distribution and abundance of insects.
Palabras clave
Hidrofobicidad; Modelo computacional; Estructura terciaria; Hsp70; Hsp90; Bemisia tabaciLink to resource
https://revistas.utadeo.edu.co/index.php/mutis/article/view/909Collections
- Año 2014 [107]
Estadísticas Google Analytics
Comments
Respuesta Comentario Repositorio Expeditio
Gracias por tomarse el tiempo para darnos su opinión.