Structural basis for the inhibition of SARS-CoV-2 main protease by antineoplastic drug carmofur

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dc.creatorJin, Zhenming
dc.creatorZhao, Yao
dc.creatorSun, Yuan
dc.creatorZhang, Bing
dc.creatorWang, Haofeng
dc.creatorWu, Yan
dc.creatorZhu, Yan
dc.creatorZhu, Chen
dc.creatorHu, Tianyu
dc.creatorDu, Xiaoyu
dc.creatorDuan, Yinkai
dc.creatorYu, Jing
dc.creatorYang, Xiaobao
dc.creatorYang, Xiuna
dc.creatorYang, Kailin
dc.creatorLiu, Xiang
dc.creatorGuddat, Luke W.
dc.creatorXiao, Gengfu
dc.creatorZhang, Leike
dc.creatorYang, Haitao
dc.creatorRao, Zihe
dc.date.accessioned2020-07-17T14:21:46Z
dc.date.available2020-07-17T14:21:46Z
dc.date.created2020-05-07
dc.description.abstractenglishThe antineoplastic drug carmofur is shown to inhibit the SARS-CoV-2 main protease (Mpro). Here, the X-ray crystal structure of Mpro in complex with carmofur reveals that the carbonyl reactive group of carmofur is covalently bound to catalytic Cys145, whereas its fatty acid tail occupies the hydrophobic S2 subsite. Carmofur inhibits viral replication in cells (EC50 = 24.30 μM) and is a promising lead compound to develop new antiviral treatment for COVID-19.spa
dc.format.extent10 páginasspa
dc.format.mimetypeapplication/pdfspa
dc.identifier.doihttps://doi.org/10.1038/s41594-020-0440-6spa
dc.identifier.issn1545-9985spa
dc.identifier.otherhttps://www.nature.com/articles/s41594-020-0440-6spa
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/20.500.12010/10718
dc.publisherScience Directeng
dc.rights.accessrightsinfo:eu-repo/semantics/openAccessspa
dc.sourcereponame:Expeditio Repositorio Institucional UJTLspa
dc.sourceinstname:Universidad de Bogotá Jorge Tadeo Lozanospa
dc.subjectCarmofurspa
dc.subject.keywordCarmofurspa
dc.subject.lembSíndrome respiratorio agudo gravespa
dc.subject.lembCOVID-19spa
dc.subject.lembSARS-CoV-2spa
dc.subject.lembCoronavirusspa
dc.titleStructural basis for the inhibition of SARS-CoV-2 main protease by antineoplastic drug carmofurspa
dc.type.hasversioninfo:eu-repo/semantics/acceptedVersionspa
dc.type.localArtículospa

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