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dc.rights.licensehttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0spa
dc.rights.licenseEL AUTOR, manifiesta que la obra objeto de la presente autorización es original y la realizó sin violar o usurpar derechos de autor de terceros, por lo tanto la obra es de exclusiva autoría y tiene la titularidad sobre la misma. PARGRAFO: En caso de presentarse cualquier reclamación o acción por parte de un tercero en cuanto a los derechos de autor sobre la obra en cuestión, EL AUTOR, asumirá toda la responsabilidad, y saldrá en defensa de los derechos aquí autorizados; para todos los efectos la universidad actúa como un tercero de buena fe. EL AUTOR, autoriza a LA UNIVERSIDAD DE BOGOTA JORGE TADEO LOZANO, para que en los términos establecidos en la Ley 23 de 1982, Ley 44 de 1993, Decisión andina 351 de 1993, Decreto 460 de 1995 y demás normas generales sobre la materia, utilice y use la obra objeto de la presente autorización. POLITICA DE TRATAMIENTO DE DATOS PERSONALES. Declaro que autorizo previa y de forma informada el tratamiento de mis datos personales por parte de LA UNIVERSIDAD DE BOGOTÁ JORGE TADEO LOZANO para fines académicos y en aplicación de convenios con terceros o servicios conexos con actividades propias de la academia, con estricto cumplimiento de los principios de ley. Para el correcto ejercicio de mi derecho de habeas data cuento con la cuenta de correo protecciondatos@utadeo.edu.co, donde previa identificación podré solicitar la consulta, corrección y supresión de mis datosspa
dc.coverage.spatialColombiaspa
dc.creatorLacoue-Labarthe, T
dc.creatorBustamante, P
dc.creatorHörlin, E
dc.creatorLuna-Acosta, A
dc.creatorBado-Nilles, A
dc.creatorThomas-Guyon, H
dc.date.accessioned2022-09-15T17:23:03Z
dc.date.available2022-09-15T17:23:03Z
dc.date.created2009
dc.identifier.issn1050-4648spa
dc.identifier.otherhttps://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19616632/spa
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.12010/28114
dc.description.abstractThe prophenoloxidase (proPO) system catalyzing the melanin production is considered as implicated in the innate immune system in invertebrates. The phenoloxidase (PO)-like activity was detected in the cuttlefish embryo sampled at the end of the organogenesis and few hours before hatching. Various modulators of the PO activity were used to assess the triggering of the proPO activating system. The results demonstrated the evidence of a true PO activity in the cuttlefish embryo. However, SDS and LPS granted contrasting effects on the PO-like activity between the developmental stages suggesting a progressive maturation of the proPO system from the embryonic to the juvenile stages. In eggs exposed to dissolved trace metals all along the embryonic development, Ag (1.2 microg L(-1)) inhibited the PO-like activity in the cuttlefish embryo except at hatching time, suggesting the synthesis of a new "juvenile" form of the PO enzyme. In similar conditions as for Ag, Cu (230 microg L(-1)) stimulated and then inhibited the PO-like activity according to a progressive metal accumulation within the egg and suggesting the occurrence of a threshold, above which the toxicity of the essential metal reduced the PO activity.spa
dc.format.mimetypetext/htmlspa
dc.language.isospaspa
dc.publisherUniversidad de Bogotá Jorge Tadeo Lozanospa
dc.sourceinstname:Universidad Jorge Tadeo Lozanospa
dc.sourcereponame:Repositorio Institucional UJTLspa
dc.subjectPhenoloxidasespa
dc.titlePhenoloxidase activation in the embryo of the common cuttlefish Sepia officinalis and responses to the Ag and Cu exposurespa
dc.type.localArtículospa
dc.subject.lembMelaninaspa
dc.subject.lembPigmentos animalesspa
dc.subject.lembMelanosisspa
dc.rights.accessrightsinfo:eu-repo/semantics/openAccessspa
dc.type.hasversioninfo:eu-repo/semantics/acceptedVersionspa
dc.rights.localAbierto (Texto Completo)spa
dc.identifier.repourlhttp://expeditiorepositorio.utadeo.edu.cospa
dc.identifier.doi10.1016/j.fsi.2009.07.002spa
dc.type.coarhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501spa


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