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Structure of replicating SARS-CoV-2 polymerase

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Citación

       
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Documento reservado (19.42Mb)
Date
2020-05-21
Author
Hillen, Hauke S.
Kokic, Goran
Farnung, Lucas
Dienemann, Christian
Tegunov, Dimitry
Cramer, Patrick
Metadata
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Documentos PDF
Summary in foreign language
The coronavirus SARS-CoV-2 uses an RNA-dependent RNA polymerase (RdRp) for the replication of its genome and the transcription of its genes1–3. Here we present the cryo-electron microscopic structure of the SARS-CoV-2 RdRp in active form, mimicking the replicating enzyme. The structure comprises the viral proteins nsp12, nsp8, and nsp7, and over two turns of RNA template-product duplex. The active site cleft of nsp12 binds the first turn of RNA and mediates RdRp activity with conserved residues. Two copies of nsp8 bind to opposite sides of the cleft and position the second turn of RNA. Long helical extensions in nsp8 protrude along exiting RNA, forming positively charged ‘sliding poles’. These sliding poles can account for the known processivity of the RdRp that is required for replicating the long coronavirus genome3. Our results enable a detailed analysis of the inhibitory mechanisms that underlie the antiviral activity of substances such as remdesivir, a drug for the treatment of coronavirus disease 2019 (COVID-19)4.
Palabras clave
Polimerasa
URI
http://hdl.handle.net/20.500.12010/10840
Link to resource
https://www.nature.com/articles/s41586-020-2368-8
Collections
  • Documentos científicos relacionados a la COVID-19 [2292]
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Fundación Universitaria de Bogotá Jorge Tadeo Lozano | Vigilada Mineducación

Institución de educación superior privada, de utilidad común, sin ánimo de lucro y su carácter académico es el de Universidad.

Reconocimiento personería jurídica: Resolución 2613 del 14 de agosto de 1959 Minjusticia.

Institución de Educación Superior sujeta a inspección y vigilancia por el Ministerio de Educación Nacional.

 

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